Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser
proteínas y de actuar como catalizadores. Como proteínas, poseen una
conformación natural más estable que las demás conformaciones posibles. Así, cambios
en la conformación suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica.
Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un
enzima son:
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EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
 Los
enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol
-SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH
del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o
neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus
cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más
adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo.
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 La
mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de
pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar
drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2,
la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10 (Figura de la
izquierda). Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización
de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos
complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores
fisiológicos.
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EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
 En
general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por
cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones
catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser
proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por
el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llamatemperatura
óptima (Figura de la derecha). Por encima de esta temperatura, el
aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado
por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica,
y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.
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EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
A veces, un enzima requiere
para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la
catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos
como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas
conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molécula orgánica
se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de
vitaminas. En la figura inferior podemos observar una molécula de hemoglobina (proteína
que transporta oxígeno) y su coenzima (el grupo hemo). Cuando los cofactores
y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos
prostéticos. La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el
enzima unida a su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de
un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:
apoenzima + grupo prostético=
holoenzima
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La
mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de
pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar
drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2,
la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10 (Figura de la
izquierda). Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización
de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos
complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores
fisiológicos.
En
general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por
cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones
catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser
proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por
el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llamatemperatura
óptima (Figura de la derecha). Por encima de esta temperatura, el
aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado
por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica,
y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.
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