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jueves, 13 de agosto de 2015
IMPORTANCIA FARMACÉUTICA
A diferencia de
otros usos industriales para las enzimas, las aplicaciones médicas y
farmacéuticas de las mismas requieren generalmente pequeñas cantidades de
enzimas muy purificadas. Esto se debe a que si el destino de una enzima o de un
producto obtenido por métodos enzimáticos es su administración a un paciente,
resulta evidente que el preparado debe contener las menores cantidades posibles
de material extraño para evitar probables efectos secundarios.
Uno de
los productos obtenidos mediante el uso de enzimas son los aminoácidos. Si bien
se pueden sintetizar empleando un proceso químico, el resultado es una mezcla
de dos tipos distintos (D y L isómeros). Puesto que solamente el L-isómero es
biológicamente activo, la mezcla debe ser separada en sus dos componentes. 
Además de
aminoácidos, las enzimas son utilizadas para la producción de antibióticos semi-sintéticos. Las penicilinas semisintéticas son los
principales productos farmacéuticos obtenidos por tecnología enzimática.
También
se utilizan enzimas en la producción de esteroides. Los esteroides se utilizan
en un gran número de preparados farmacéuticos (por ejemplo en los
antinflamatorios), por lo que los procesos empleados en la producción de estas
sustancias presentan una considerable importancia económica.
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| Enzimas Pancreáticas. |
IMPORTANCIA BIOLÓGICA
Es extraordinaria y radica en varias de sus particulares
propiedades:
- Actúan a muy bajas concentraciones (10-3 a
10-6 moles de enzima/mol de sustrato).
- No se consumen en las reacciones.
- No modifican el equilibrio del sistema de reacción, sino
que sólo influyen sobre la velocidad con que se alcanza tal equilibrio
(aumentan la velocidad hasta 106 veces).
- Son muy específicas de los sustratos, grupos o
enlaces químicos sobre los que actúan.
- Actúan siempre a la temperatura del ser vivo.
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| Proteína Globular |
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| Energía |
- Presentan un peso molecular elevado, porque son proteínas
globulares (solubles en agua, que se difunden muy bien en los líquidos
orgánicos).
- Su intervención es causa de un notable ahorro
energético para las células.
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
La sustancia sobre la cual actúa una enzima se llama sustrato.
Los sustratos son específicos para cada enzima:
La sacarosa es el sustrato de la sacarasa que actúa rompiéndola en sus componentes.
La sacarosa es el sustrato de la sacarasa que actúa rompiéndola en sus componentes.
Las enzimas actúan de acuerdo con la siguiente secuencia: La
enzima (E) y el sustrato
(S) se combinan para formar un complejo intermedio enzima sustrato (E-S), el cual se descompone formando un producto y regenerando la enzima.
(S) se combinan para formar un complejo intermedio enzima sustrato (E-S), el cual se descompone formando un producto y regenerando la enzima.
El grado de especificidad de las enzimas es muy alto, pueden
distinguir incluso entre diferentes tipos de isómeros. Se cree que la
especificidad de la enzima es debido a la forma particular de una pequeña parte
conocida como sitio activo, la cual se fija a la contraparte
complementaria en el sustrato.
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
| Gráficas de variación de actividad enzimática, respecto a temperatura y pH. |
- Concentración del
sustrato.- A mayor concentración del sustrato, a una concentración
fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima. Después de que se alcanza
esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no tiene efecto en
la velocidad de la reacción.
- Concentración de la
enzima.- Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la
concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia cierto límite.
- Temperatura.- Un
incremento de 10°C duplica la velocidad de reacción, hasta ciertos límites. El
calor es un factor que desnaturaliza las proteínas por lo tanto si la
temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad.
- pH.- El pH
óptimo de la actividad enzimática es 7, excepto las enzimas del estómago cuyo
pH óptimo es ácido.
- Presencia de
cofactores.- Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean
activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que
tienen cofactores, la concentración del cofactor debe ser igual o mayor que la
concentración de la enzima para obtener una actividad catalítica máxima.
CLASIFICACIÓN
1) CLASIFICACIÓN DE
LAS ENZIMAS DE ACUERDO A SU COMPLEJIDAD
De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:
En las proteínas conjugadas podemos distinguir dos partes:
Apoenzima: Es la
parte polipeptídica de la enzima.
Cofactor: Es la
parte no proteica de la enzima.
La combinación de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.
Los cofactores pueden ser:
*Iones metálicos:
Favorecen la actividad catalítica general de la enzima, si no están presentes,
la enzima no actúa. Estos iones metálicos se denominanactivadores. Ejemplos: Fe2+,
Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+
*La mayoría de los otros cofactores son coenzimas las
cuales generalmente son compuestos orgánicos de bajo peso molecular,
por ejemplo, las vitaminas del complejo “B” son coenzimas que se
requieren para una respiración celular adecuada.
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Tipo de enzimas
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Actividad
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Hidrolasas
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Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las
biomoléculas con moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas
digestivas.
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Isomerasas
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Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se
transforma en otro, es decir, reacciones de isomerización.
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Ligasas
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Catalizan la unión de moléculas.
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Liasas
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Catalizan las reacciones de adición de enlaces o
eliminación, para producir dobles enlaces.
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Oxidorreductasas
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Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan latransferencia
de electrones de una molécula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa
cataliza la oxidación de glucosa a ácido glucónico.
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Tansferasas
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Catalizan la transferencia de un grupo de una
sustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza
la transferencia de un grupo metilo de una molécula a otra.
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PROPIEDADES
Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser
proteínas y de actuar como catalizadores. Como proteínas, poseen una
conformación natural más estable que las demás conformaciones posibles. Así, cambios
en la conformación suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica.
Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un
enzima son:
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EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
 Los
enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol
-SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH
del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o
neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus
cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más
adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo. |
 La
mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de
pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar
drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2,
la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10 (Figura de la
izquierda). Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización
de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos
complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores
fisiológicos. |
EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
 En
general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por
cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones
catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser
proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por
el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llamatemperatura
óptima (Figura de la derecha). Por encima de esta temperatura, el
aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado
por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica,
y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse. |
EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
A veces, un enzima requiere
para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la
catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos
como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas
conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molécula orgánica
se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de
vitaminas. En la figura inferior podemos observar una molécula de hemoglobina (proteína
que transporta oxígeno) y su coenzima (el grupo hemo). Cuando los cofactores
y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos
prostéticos. La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el
enzima unida a su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de
un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:
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GENERALIDADES
Prácticamente todas las
reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están
catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada
enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único
sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada
por un enzima:
La sustancia sobre la que actúa
el enzima se llama sustrato.
El sustrato se une a una región
concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende
(1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto
directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los
aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción
Una vez formados los productos el
enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción
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Los enzimas, a diferencia de
los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones específicas. Sin embargo
hay distintos grados de especificidad. El enzima sacarasa es muy
específico: rompe el enlace b-glucosídico de la sacarosa o de compuestos
muy similares. Así, para el enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato
natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos análogos.
El enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor
eficacia sobre los sustratos análogos. Entre los enzimas poco
específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina, que
rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo.
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¿QUÉ ES UNA ENZIMA?
Una enzima es una proteína que cataliza (es decir, es una sustancia que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad) las reacciones bioquímicas del metabolismo. Las enzimas actúan sobre las moléculas conocidas
como sustratos y permiten el desarrollo de los diversos procesos celulares. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas
tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de
presión, temperatura o pH.
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| Enzima Triosafosfato Isomerasa |
Es importante determinar
además de todo lo expuesto que las enzimas se caracterizan por contar con una
serie de señas de identidad propias que las determinan en todos y cada uno de
sus aspectos. En este sentido podemos exponer, por ejemplo, que poseen la
capacidad para contar con unos tamaños muy diferentes de tal modo que hay desde
las que tienen 2.500 aminoácidos hasta las que, sin embargo, rondan los 50.
Y además poseen elementos
fundamentales para su funcionamiento tales como el centro activo o la cadena de
aminoácidos, entre otros muchos más.
Es importante destacar que
las enzimas no modifican el balance energético ni el equilibrio de aquellas
reacciones en las que intervienen: su función se limita a ayudar a acelerar el proceso.
Esto quiere decir que la reacción bajo el control de una enzima alcanza su
equilibrio de manera mucho más rápida que una reacción no catalizada.
Se estima que las enzimas
catalizan cerca de 4.000 reacciones bioquímicas diferentes. Existen distintas
moléculas que afectan la actividad de las enzimas. Se conoce como inhibidor
enzimático, por ejemplo, a la molécula que impide la actividad de la enzima o
que disminuye su efecto. Existen fármacos y drogas que actúan como
inhibidores. Los activadores enzimáticos, en cambio, incrementan su
actividad. Hay que tener en cuenta que el pH, la temperatura y otros factores
físicos y químicos inciden en la actividad enzimática.Cada enzima, en particular, afecta a su sustrato específico. La especificidad de las enzimas es posible debido a su estructura, que les permite unirse sólo a ciertos sustratos.
Cada enzima tiene una forma
tridimensional característica con una configuración especial en su superficie.
Las enzimas son eficientes
en extremo. En condiciones óptimas, pueden catalizar reacciones que van de 108
a 1010 (más de 10 billones de veces) más rápido que las reacciones
equiparables que se presentan sin las enzimas.
En el gran número de
moléculas presentes en una célula, una enzima debe encontrar el sustrato
correcto, además muchas de las reacciones se generan en un ambiente acuoso y a
temperaturas relativamente bajas, lo cual no favorece el movimiento rápido de
las moléculas.
Por lo general, los nombres
de las enzimas terminan con el sufijo asa, dependiendo de su función, así
existen, por ejemplo; transferasas, oxidasas, hidrolasas, etc.
Algunas enzimas están
formadas por completo de proteínas. Sin embargo, la mayor parte de las enzimas
contienen una proteína que se llama apoenzima, que es inactiva sin un
componente no proteíco llamado cofactor. Juntos, la apoenzima y el cofactor
forman la holoenzima activada o enzima completa. El cofactor puede ser un ión
metálico.
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