-
http://suite101.net/article/aplicaciones-medicas-y-farmaceuticas-de-las-enzimas-a70257#.Vczrvhl_Oko

A continuación encontrarán toda la información básica para la comprensión de las moléculas ENZIMAS. Realizado por: - Maria Alejandra Olaya Triana - Laura Marcela Sanchez Lagos - Alejandra Ruiz Cabiativa Tecnólogo en Regencia de Farmacia SENA
Enzimas Pancreáticas. |
Proteína Globular |
![]() |
Energía |
Gráficas de variación de actividad enzimática, respecto a temperatura y pH. |
Tipo de enzimas
|
Actividad
|
Hidrolasas
|
Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las
biomoléculas con moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas
digestivas.
|
Isomerasas
|
Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se
transforma en otro, es decir, reacciones de isomerización.
|
Ligasas
|
Catalizan la unión de moléculas.
|
Liasas
|
Catalizan las reacciones de adición de enlaces o
eliminación, para producir dobles enlaces.
|
Oxidorreductasas
|
Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan latransferencia
de electrones de una molécula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa
cataliza la oxidación de glucosa a ácido glucónico.
|
Tansferasas
|
Catalizan la transferencia de un grupo de una
sustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza
la transferencia de un grupo metilo de una molécula a otra.
|
Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser
proteínas y de actuar como catalizadores. Como proteínas, poseen una
conformación natural más estable que las demás conformaciones posibles. Así, cambios
en la conformación suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica.
Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un
enzima son:
|
A veces, un enzima requiere
para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la
catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos
como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas
conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molécula orgánica
se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de
vitaminas. En la figura inferior podemos observar una molécula de hemoglobina (proteína
que transporta oxígeno) y su coenzima (el grupo hemo). Cuando los cofactores
y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos
prostéticos. La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el
enzima unida a su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de
un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:
|
Prácticamente todas las
reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están
catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada
enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único
sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada
por un enzima:
La sustancia sobre la que actúa
el enzima se llama sustrato.
El sustrato se une a una región
concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende
(1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto
directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los
aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción
Una vez formados los productos el
enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción
|
|
Los enzimas, a diferencia de
los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones específicas. Sin embargo
hay distintos grados de especificidad. El enzima sacarasa es muy
específico: rompe el enlace b-glucosídico de la sacarosa o de compuestos
muy similares. Así, para el enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato
natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos análogos.
El enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor
eficacia sobre los sustratos análogos. Entre los enzimas poco
específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina, que
rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo.
|
![]() |
Enzima Triosafosfato Isomerasa |